Feuillet alpha
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Un feuillet α est une structure secondaire atypique des protéines proposée pour la première fois par Linus Pauling et Robert Corey en 1951. La configuration des liaisons hydrogène dans un feuillet α est semblable à celle d'un feuillet β, mais l'orientation des groupes carbonyle et amine dans les liaisons peptidiques est différente : dans un brin donné, tous les groupes carbonyle sont orientés dans le même sens d'un côté du pli tandis que tous les groupes amine sont orientés dans l'autre sens. De cette façon, le feuillet α accumule une séparation inhérente de charges électriques, avec des groupes carbonyle négatifs le long d'un bord du feuillet et des groupes amine chargés positivement le long de l'autre bord.
